MARCKS
Substrato de proteína quinasa C rico en alanina miristoilada

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Identificadores
Nomenclatura|

Otros nombres

80K-L, MACS, PKCSL, PRKCSL,
Myristoylated Alanine Rich protein Kinase C Substrate.[1]​

Identificadores
externos|

* HomoloGene: 135584
* EBI: MARCKS
* GeneCards: Gen MARCKS
* UniProt: MARCKS

Ontología génica

Función molecular|  • Unión de calmodulina
• Unión de actina
• Unión de proteína quinasa C
• Unión de proteína idéntica
• Unión de filamento de actina

Componente celular|  • Citoplasma
• Vesícula germinal
• Centrosoma
• Membrana
• Adhesión focal
• Corteza celular
• Citoesqueleto de actina
• Exosoma extracelular
• Citoesqueleto
• Membrana de plasma
• Filamentos de actina

Proceso biológico|  • Regulación de secreción de insulina
• Ensamblaje de filamentos de actina
• Homooligomerización de proteínas
• Formación de enlaces cruzados de actina

Referencias: AmiGO / QuickGO

Patrón de expresión de ARNm
Más información
Ortólogos
Especies|  | Humano | Ratón

|

Entrez|  | 4082 |

|

Ensembl|  | Véase HS | n/a

|

UniProt|  | P29966  | n/a

|

RefSeq
(ARNm)|  | NM_002356 | n/a

|

RefSeq
(proteína) NCBI|  | NP_002347 | n/a

|

Ubicación (UCSC)|  | Cr. 6:
113.86 – 113.86 Mb | n/a

|

PubMed (Búsqueda)|  | [1]

|

* v
* t
* e

[editar datos en Wikidata]

El substrato de proteína quinasa C rico en alanina miristoilada (del inglés, myristoylated alanine-rich C-kinase substrate) es una proteína que en los humanos es codificada por el gen MARCKS.[2]​[3]​[4]​ Juega un importante rol en la forma de la célula, la migración celular, secreción, transporte de transmembrana, regulación del ciclo celular, y desarrollo neural.[5]​ Recientemente, el MARCKS ha sido implicada en la exocitosis de un número de vesículas y gránulos como la mucina y la cromafina.

Son proteínas ácidas con grandes proporciones de alanina, glicina, prolina y ácido glutámico. Son ligados por la membrana a través de un enlace de lípidos en el término N, y de dominio polivalente en el centro. Son reguladas por la Ca2+/calmodulina y la proteína quinasa C. En su forma sin fosforilar, se unen a los filamentos de actina, causando que se formen enlaces cruzados, y secuestran fosfolípidos de membrana ácida como el PIP2.

La proteína codificada por este gen es un substrato de la proteína quinasa C. Se localiza en la membrana plasmática y es una proteína de enlaces cruzados con los filamentos de actina. La fosforilación por la proteína quinasa C o el enlace a calcio-calmodulina inhibe su asociación con la actina y con la membrana plasmática, llevando a su presencia en el citoplasma. Se cree que la proteína está implicada en la migración celular, la fagocitosis, el tráfico de membranas y la mitogénesis.[4]​

## Interacciónes

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MARCKS ha mostrado interactuar con la TOB1[6]​ y la NMT2.[7]​

## Referencias

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1. ↑ «MARCKS».
2. ↑ Hartwig, J. H.; Thelen, M.; Rosen, A.; Janmey, P. A.; Nairn, A. C.; Aderem, A. (1992). «MARCKS is an actin filament crosslinking protein regulated by protein kinase C and calcium-calmodulin». Nature (en inglés) 356 (6370): 618-22. PMID 1560845. doi:10.1038/356618a0.
3. ↑ Blackshear, P. J. (1993). «The MARCKS family of cellular protein kinase C substrates». Journal of Biological Chemistry (en inglés) (American Society for Biochemistry and Molecular Biology) 268 (3): 1501-1504. PMID 8420923.
4. ↑ a b «Entrez Gene: MARCKS myristoylated alanine rich protein kinase C substrate». Entrez (en inglés). NCBI. Consultado el 26 de abril de 2017.
5. ↑ Prieto, Daniel; Zolessi, Flavio R. (2016). «Functional Diversification of the Four MARCKS Family Members in Zebrafish Neural Development». Journal of Experimental Zoology Part B: Molecular and Developmental Evolution (en inglés) (Wiley-Blackwell). doi:10.1002/jez.b.22691.
6. ↑ Jin Cho, S.; La, M.; Ahn, J. K.; Meadows, G. G.; Joe, C. O. (2001). «Tob-mediated cross-talk between MARCKS phosphorylation and ErbB-2 activation». Biochemical and Biophysical Research Communications (en inglés) (Elsevier) 283 (2): 273-277. ISSN 0006-291X. PMID 11327693. doi:10.1006/bbrc.2001.4773.
7. ↑ Selvakumar, P.; Lakshmikuttyamma, A.; Sharma, R. K. (2009). «Biochemical Characterization of Bovine Brain Myristoyl-CoA:Protein N-Myristoyltransferase Type 2». Journal of Biomedicine and Biotechnology (en inglés) (Hindawi) 2009: 9. PMID 19746168. doi:10.1155/2009/907614.

## Seguir leyendo

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* Aderem, A. (1996). «The MARCKS family of protein kinase-C substrates». Biochemical Society Transactions (en inglés) (Portland Press) 23 (3): 587-591. PMID 8566422.
* Herget, T.; Brooks, S. F.; Broad, S.; Rozengurt, E. (19992). «Relationship between the major protein kinase C substrates acidic 80-kDa protein-kinase-C substrate (80K) and myristoylated alanine-rich C-kinase substrate (MARCKS). Members of a gene family or equivalent genes in different species». European Journal of Biochemistry (en inglés) (John Wiley & Sons) 209 (1): 7-14. PMID 1396720. doi:10.1111/j.1432-1033.1992.tb17255.x.
* Sakai, K.; Hirai, M.; Kudoh, J.; Minoshima, S.; Shimizu, N. (1992). «Molecular cloning and chromosomal mapping of a cDNA encoding human 80K-L protein: major substrate for protein kinase C». Genomics (en inglés) (Academic Press) 14 (1): 175-178. PMID 1427823. doi:10.1016/S0888-7543(05)80301-5.
* Harlan, D. M.; Graff, J. M.; Stumpo, D. J.; Eddy Jr, R. L.; Shows, T. B.; Boyle, J. M.; Blackshear, P. J. (1991). «The human myristoylated alanine-rich C kinase substrate (MARCKS) gene (MACS). Analysis of its gene product, promoter, and chromosomal localization». Journal of Biological Chemistry (en inglés) (American Society for Biochemistry and Molecular Biology) 266 (22): 14399-14405. PMID 1860846.
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* Herget, T.; Oehrlein, S. A.; Pappin, D. J.; Rozengurt, E.; Parker, P. J.título=The myristoylated alanine-rich C-kinase substrate (MARCKS) is sequentially phosphorylated by conventional, novel and atypical isotypes of protein kinase C (1995). European Journal of Biochemistry (en inglés) (John Wiley & Sons) 233 (2): 448-457. PMID 7588787. doi:10.1111/j.1432-1033.1995.448_2.
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* Taniguchi, H.; Manenti, S. (1993). «Interaction of myristoylated alanine-rich protein kinase C substrate (MARCKS) with membrane phospholipids». Journal of Biological Chemistry (en inglés) (American Society for Biochemistry and Molecular Biology) 268 (14): 9960-9963. PMID 8486722.
* Palmer, R. H.; Schönwasser, D. C.; Rahman, D.; Pappin, D. J.; Herget, T.; Parker, P. J. (1996). «PRK1 phosphorylates MARCKS at the PKC sites: serine 152, serine 156 and serine 163». FEBS Letters (en inglés) (John Wiley & Sons) 378 (3): 281-285. PMID 8557118. doi:10.1016/0014-5793(95)01454-3.
* Swierczynski, S. L.; Blackshear, P. J. (1996). «Myristoylation-dependent and electrostatic interactions exert independent effects on the membrane association of the myristoylated alanine-rich protein kinase C substrate protein in intact cells». Journal of Biological Chemistry (en inglés) (American Society for Biochemistry and Molecular Biology) 271 (38): 23424-23430. PMID 8798548. doi:10.1074/jbc.271.38.23424.
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* Qi, Q.; Rajala, R. V.; Anderson, W.; Jiang, C.; Rozwadowski, K.; Selvaraj, G.; Sharma, R.; Datla, R. (2000). «Molecular cloning, genomic organization, and biochemical characterization of myristoyl-CoA:protein N-myristoyltransferase from Arabidopsis thaliana». Journal of Biological Chemistry (en inglés) (American Society for Biochemistry and Molecular Biology) 275 (13): 9673-9683. PMID 10734119. doi:10.1074/jbc.275.13.9673.
* Jin Cho, S.; La, M.; Ahn, J. K.; Meadows, G. G.; Joe, C. O. (2001). «Tob-mediated cross-talk between MARCKS phosphorylation and ErbB-2 activation». Biochemical and Biophysical Research Communications (en inglés) (Elsevier) 283 (2): 273-277. PMID 11327693. doi:10.1006/bbrc.2001.4773.
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* Rauch, M. E.; Ferguson, C. G.; Prestwich, G. D.; Cafiso, D. S. (2002). «Myristoylated alanine-rich C kinase substrate (MARCKS) sequesters spin-labeled phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate in lipid bilayers». Journal of Biological Chemistry (en inglés) (American Society for Biochemistry and Molecular Biology) 277 (16): 14068-14076. PMID 11825894. doi:10.1074/jbc.M109572200.
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* Zolessi, F. R.; Durán, R.; Engström, U.; Cerveñansky, C.; Hellman, U.; Arruti, C. (2004). «Identification of the chicken MARCKS phosphorylation site specific for differentiating neurons as Ser 25 using a monoclonal antibody and mass spectrometry». Journal of Proteome Research (en inglés) (American Chemical Society) 3 (1): 84-90.
* Zolessi, F. R.; Hellman, U.; Baz, A.; Arruti, C. (1999). «Characterization of MARCKS (Myristoylated alanine-rich C kinase substrate) identified by a monoclonal antibody generated against chick embryo neural retina». Biochemical and Biophysical Research Communications (en inglés) (Elsevier) 257 (2): 480-487.
* Zolessi, Flavio R.; Arruti, Cristina (2001). «Sustained phosphorylation of MARCKS in differentiating neurogenic regions during chick embryo development». Developmental Brain Research (en inglés) (Elsevier) 130 (2): 257-267.
* Zolessi, Flavio R.; Arruti, Cristina (2004). «MARCKS in advanced stages of neural retina histogenesis». Developmental Neuroscience (en inglés) (Karger) 26 (5-6): 371-379.
* Zolessi, Flavio R.; Toledo, Andrea; Arruti, Cristina (2013). «A novel effect of MARCKS phosphorylation by activated PKC: the dephosphorylation of its serine 25 in chick neuroblasts». PLOS ONE (en inglés) (Public Library of Science) 8 (4).

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