V-ATPase

ATPase transportant H+

Rotor de la V-ATPase de Enterococcus hirae (en) (PDB 2BL2[1])

Données clés N° EC |  EC 3.6.3.14

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Activité enzymatique IUBMB | Entrée IUBMB

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IntEnz | Vue IntEnz
BRENDA | Entrée BRENDA
KEGG | Entrée KEGG
MetaCyc | Voie métabolique
PRIAM | Profil
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO | AmiGO / EGO

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La V-ATPase est une hydrolase qui catalyse la réaction :

ATP \+ H2O \+ H+intérieur ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } ADP \+ phosphate \+ H+extérieur.

Ces enzymes hautement conservées à travers l'évolution assurent des fonctions remarquablement diversifiées chez les eucaryotes[2]. Elles acidifient un grand nombre d'organites intracellulaires et pompent les protons à travers la membrane plasmique de nombreux types de cellules. Elles réalisent cela en hydrolysant l'ATP pour libérer l'énergie nécessaire au transport actif des protons à travers les membranes cellulaires.

On trouve des V-ATPases par exemple dans les membranes des endosomes, des lysosomes et des vésicules sécrétoires, où elles jouent un rôle déterminant dans le fonctionnement de ces organites. Ainsi, le gradient de concentration de protons induit par la V-ATPase autour de la membrane vacuolaire de levure permet l'absorption des cations de calcium Ca2+ grâce à des antiports H+/Ca2+. Par ailleurs, les V-ATPases acidifient les vésicules synaptiques dans le cadre de la transmission synaptique des neurones[3].

On trouve également des V-ATPases dans les membranes plasmiques d'une grande variété de cellules, telles que celles des tubes collecteurs des reins, des ostéoclastes, des macrophages, des granulocytes neutrophiles, des spermatozoïdes et de certaines tumeurs[4]. Ces enzymes interviennent alors dans l'homéostasie du pH, le transport actif et les métastases. Par exemple, les V-ATPases de la membrane des acrosomes ont pour fonction d'acidifier cet organite des spermatozoïdes, ce qui active les peptides nécessaires pour percer la membrane plasmique de l'œuf. Les V-ATPases des tubes collecteurs des reins permettent d'expulser des protons vers l'urine, ce qui permet en retour de réabsorber le bicarbonate HCO3− dans le sang.

## Notes et références

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1. ↑ (en) Takeshi Murata, Ichiro Yamato, Yoshimi Kakinuma, Andrew G. W. Leslie et John E. Walker, « Structure of the rotor of the V-Type Na+-ATPase from Enterococcus hirae », Science, vol. 308, no 5722, 29 avril 2005, p. 654-659 (PMID 15802565, DOI 10.1126/science.1110064, Bibcode 2005Sci...308..654M, lire en ligne)
2. ↑ (en) N. Nelson, N. Perzov, A. Cohen, K. Hagai, V. Padler et H. Nelson, « The cellular biology of proton-motive force generation by V-ATPases », Journal of Experimental Biology, vol. 203, no Pt 1, janvier 2000, p. 89-95 (PMID 10600677, lire en ligne)
3. ↑ (en) Martin Wienisch et Jurgen Klingauf, « Vesicular proteins exocytosed and subsequently retrieved by compensatory endocytosis are nonidentical », Nature Neuroscience, vol. 9, no 8, août 2006, p. 1019-1027 (PMID 16845386, DOI 10.1038/nn1739, lire en ligne)
4. ↑ (en) Hiroto Izumi, Takayuki Torigoe, Hiroshi Ishiguchi, Hidetaka Uramoto, Yoichiro Yoshida, Mizuho Tanabe, Tomoko Ise, Tadashi Murakami, Takeshi Yoshida, Minoru Nomoto et Kimitoshi Kohno, « Cellular pH regulators: potentially promising molecular targets for cancer chemotherapy », Cancer Treatment Review, vol. 29, no 6, décembre 2003, p. 541-549 (PMID 14585264, DOI 10.1016/S0305-7372(03)00106-3, lire en ligne)

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*[(en)]: Langue : anglais
*[vol.]: volume
*[no]: numéro
*[p.]: pages