Cytochrom P450 2R1

Cytochrom P450 2R1
Kristallstruktur von Cytochrom P450 2R1 nach PDB 2ojd
Vorhandene Strukturdaten: PDB 2ojd, 3c6g
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	501 Aminosäuren
Kofaktor	Häm-Thiolat
Bezeichner
Gen-Name	CYP2R1
Externe IDs	OMIM: 608713 UniProt Q6VVX0 MGI: 2449771
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.14.13.15, Oxygenase
Reaktionsart	Hydroxylierung
Substrat	3α,7α,12α-Trihydroxy-5β-cholestan
Produkte	3α,7α,12α,26-Tetrahydroxy-5β-cholestan
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Wirbeltiere[1]

Cytochrom P450 2R1 (CYP2R1) (auch: Vitamin-D-25-Hydroxylase) ist das Enzym, das Vitamin D zu Calcidiol hydroxyliert. Diese Reaktion ist die erste von zwei bei der Biosynthese des Hormons Calcitriol; sie findet in allen Wirbeltieren inklusive des Menschen ausschließlich in den Mikrosomen der Leber statt. Mutationen im CYP2R1-Gen können zu Enzymmangel, und dieser zu einer seltenen vererbbaren Form von Rachitis führen.^[2]

In einer Studie mit 200 Diabetes 1-Patienten waren CYP2R1-Varianten mit niedrigen Vitamin-D-Werten assoziiert.^[3]

+ NADPH/H⁺ + O₂ ⇒
⇒ + NADP⁺ + H₂O

Vitamin D3 wird zu Calcidiol hydroxyliert. Als Substrat wird auch Vitamin D2 akzeptiert.

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Vitamin-D-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

• Jassal, D’Eustachio: 25-Hydroxylation of vitamin D3 in liver. reactome.org

1. ↑ D. R. Nelson: Comparison of P450s from human and fugu: 420 million years of vertebrate P450 evolution. In: Arch. Biochem. Biophys. Band 409, Nr. 1, Januar 2003, S. 18–24, PMID 12464240 (elsevier.com). 
2. ↑ UniProt Q6VVX0
3. ↑ E. Ramos-Lopez, P. Brück, T. Jansen, J. Herwig, K. Badenhoop: CYP2R1 (vitamin D 25-hydroxylase) gene is associated with susceptibility to type 1 diabetes and vitamin D levels in Germans. In: Diabetes Metab. Res. Rev. Band 23, Nr. 8, November 2007, S. 631–6, doi:10.1002/dmrr.719, PMID 17607662.