Barnasa
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| Barnasa | ||||
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 El complejo estrechamente ligado entre la barnasa y su inhibidor barstar. La barnasa está coloreada por la estructura secundaria y el barstar está coloreado en azul.[1] | ||||
| Estructuras disponibles | ||||
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Lista de códigos PDB 1BRS More structures
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| Identificadores externos | ||||
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Barnasa (Un portmanteau de "BActerial" "RiboNucleASA") es una proteína bacteriana que consta de 110 aminoácidos y tiene actividad de ribonucleasa. Es sintetizada y secretada por la bacteria Bacillus amyloliquefaciens, pero es letal a la célula cuándo es expresada sin su inhibidor barstar. El inhibidor se une al sitio activo de la ribonucleasa y lo ocluye, impidiendo que la barnasa dañe el ARN de la célula después de que se haya sintetizado pero antes de que se haya secretado. El complejo barnasa/barstar se caracteriza por su extraordinaria unión proteína-proteína, con una tasa de of 108s−1M−1.
Estudios de plegado de proteínas
[editar]La barnasa no tiene enlaces disulfuro, ni requiere cationes divalentes o componentes no péptidicos para plegarse. Esta simplicidad, en combinación con su transición de plegamiento reversible, significa que la barnasa ha sido ampliamente estudiada para entender cómo se pliegan las proteínas.[2][3][4] El plegamiento de la barnasa ha sido ampliamente estudiado en el laboratorio de Alan Fersht, quien lo utilizó como caso de prueba para desarrollar un método de caracterización de los estados de transición de plegamiento de las proteínas conocido como análisis de valor phi.
Sitio activo y mecanismo catalítico
[editar]La barnasa cataliza la hidrólisis en los sitios de GpN de los diribonucleótidos. La división ocurre en dos pasos utilizando un mecanismo general ácido-base: durante el primer paso de transesterificación se forma un intermediario cíclico, que luego se hidroliza para liberar el ARN dividido. Los dos residuos más importantes que intervienen en la catálisis son el Glu73 y el His102, ambos esenciales para la actividad enzimática. El Glu73 es la base general mientras que el His102 es el ácido general. Aunque no está directamente involucrado en la catálisis ácido-base, el Lys27 también es crítico para la actividad; ha sido implicado en la unión del sustrato en estado de transición.[5]
Véase también
[editar]Referencias
[editar]- ↑ PDB 1BRS
- Buckle AM, Schreiber G, Fersht AR (August 1994). «Protein-protein recognition: crystal structural analysis of a barnase-barstar complex at 2.0-A resolution». Biochemistry 33 (30): 8878-89. PMID 8043575. doi:10.1021/bi00196a004.
- ↑ «The folding of an enzyme. II. Substructure of barnase and the contribution of different interactions to protein stability». J. Mol. Biol. 224 (3): 783-804. April 1992. PMID 1569557. doi:10.1016/0022-2836(92)90562-X.
- ↑ «The folding of an enzyme. III. Structure of the transition state for unfolding of barnase analysed by a protein engineering procedure». J. Mol. Biol. 224 (3): 805-18. April 1992. PMID 1569558. doi:10.1016/0022-2836(92)90563-Y.
- ↑ «The folding of an enzyme. IV. Structure of an intermediate in the refolding of barnase analysed by a protein engineering procedure». J. Mol. Biol. 224 (3): 819-35. April 1992. PMID 1569559. doi:10.1016/0022-2836(92)90564-Z.
- ↑ «Kinetic characterization of the recombinant ribonuclease from Bacillus amyloliquefaciens (barnase) and investigation of key residues in catalysis by site-directed mutagenesis». Biochemistry 28 (9): 3843-50. May 1989. PMID 2665810. doi:10.1021/bi00435a033.
Enlaces externos
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