Acétyl-coenzyme A carboxylase

homo sapiens
Chromosome et locus	17 q21
Entrez	31
OMIM	601557
RefSeq	NM_198839
	Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Données clés
N° EC	EC 6.4.1.2
N° CAS	9023-93-2
Cofacteur(s)	Biotine
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

L'acétyl-CoA carboxylase (ACCase) est une enzyme très répandue chez les êtres vivants. Elle intervient dans la première étape de la synthèse des acides gras. L'enzyme transfère du bicarbonate pour activer l'acétyl-coenzyme A cytoplasmique (ou plastidique chez les plantes) en malonyl-coenzyme A, intermédiaire métabolique de la synthèse des acides gras. Le bicarbonate est fixé préalablement sur la biotine de l'enzyme, l'énergie de cette fixation étant fournie par l'ATP.

La réaction, réversible, se fait en deux étapes :

HCO₃⁻ + Biotine + ATP $\rightleftharpoons$ Biotine-COO⁻ + ADP + Pi
Biotine-COO⁻ + acétyl-CoA $\rightleftharpoons$ Biotine + malonyl-CoA.

Une isoforme mitochondriale d'ACC1 (mtACC1) joue un rôle partiellement redondant dans la biosynthèse de l'acide lipoïque et donc dans la lipoylation des protéines en fournissant du malonyl-CoA pour la synthèse mitochondriale des acides gras (mtFASII) en tandem avec ACSF3^[1]^,^[2].

Pathologie

Les phénotypes cliniques hétérogènes de la maladie métabolique de l'acidurie combinée malonique et méthylmalonique (CMAMMA) due à un déficit en ACSF3 résulteraient d'une compensation partielle d'une isoforme mitochondriale d'ACC1 (mtACC1) pour l'ACSF3 déficient dans la synthèse mitochondriale des acides gras (mtFASII)^[3].

Notes et références

↑ (en) Geoffray Monteuuis, Fumi Suomi, Juha M. Kerätär et Ali J. Masud, « A conserved mammalian mitochondrial isoform of acetyl-CoA carboxylase ACC1 provides the malonyl-CoA essential for mitochondrial biogenesis in tandem with ACSF3 », Biochemical Journal, vol. 474, n^o 22,‎ 15 novembre 2017, p. 3783–3797 (ISSN 0264-6021 et 1470-8728, DOI 10.1042/BCJ20170416, lire en ligne)
↑ (en) Alexander J. Kastaniotis, Kaija J. Autio et Remya R. Nair, « Mitochondrial Fatty Acids and Neurodegenerative Disorders », The Neuroscientist, vol. 27, n^o 2,‎ avril 2021, p. 143–158 (ISSN 1073-8584 et 1089-4098, DOI 10.1177/1073858420936162, lire en ligne)
↑ (en) Sara Tucci, « Brain metabolism and neurological symptoms in combined malonic and methylmalonic aciduria », Orphanet Journal of Rare Diseases, vol. 15, n^o 1,‎ décembre 2020 (ISSN 1750-1172, PMID 31969167, PMCID PMC6977288, DOI 10.1186/s13023-020-1299-7, lire en ligne)

Portail de la biochimie

[1] (en) Geoffray Monteuuis, Fumi Suomi, Juha M. Kerätär et Ali J. Masud, « A conserved mammalian mitochondrial isoform of acetyl-CoA carboxylase ACC1 provides the malonyl-CoA essential for mitochondrial biogenesis in tandem with ACSF3 », Biochemical Journal, vol. 474, n^o 22,‎ 15 novembre 2017, p. 3783–3797 (ISSN 0264-6021 et 1470-8728, DOI 10.1042/BCJ20170416, lire en ligne)

[2] (en) Alexander J. Kastaniotis, Kaija J. Autio et Remya R. Nair, « Mitochondrial Fatty Acids and Neurodegenerative Disorders », The Neuroscientist, vol. 27, n^o 2,‎ avril 2021, p. 143–158 (ISSN 1073-8584 et 1089-4098, DOI 10.1177/1073858420936162, lire en ligne)

[3] (en) Sara Tucci, « Brain metabolism and neurological symptoms in combined malonic and methylmalonic aciduria », Orphanet Journal of Rare Diseases, vol. 15, n^o 1,‎ décembre 2020 (ISSN 1750-1172, PMID 31969167, PMCID PMC6977288, DOI 10.1186/s13023-020-1299-7, lire en ligne)

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[2]

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